SYM_ECOLI SYM_VIBCH SYM_VIBPA SYM_HAEIN SYM_PASMU SYM_PSEPK SYM_PSESM SYM_PSEAE SYM_NEIMA SYM_RALSO SYM_BUCBP SYM_ECOLI 100% SYM_VIBCH 72% 100% SYM_VIBPA 71% 88% 100% SYM_HAEIN 67% 69% 69% 100% SYM_PASMU 67% 68% 67% 76% 100% SYM_PSEPK 64% 62% 63% 59% 58% 100% SYM_PSESM 62% 61% 61% 57% 57% 87% 100% SYM_PSEAE 64% 62% 62% 60% 58% 84% 83% 100% SYM_NEIMA 55% 54% 53% 56% 55% 52% 51% 53% 100% SYM_RALSO 50% 51% 50% 51% 51% 52% 52% 53% 57% 100% SYM_BUCBP 45% 43% 43% 40% 42% 37% 36% 38% 37% 34% 100%
![]() |
Изображение слева демонстрирует аминокислотные остатки, находящиеся на расстоянии не более 5Å от исследуемого
лиганда (метионина) ALA12, LEU13, PRO14, TYR15, ASP52, TRP253, ALA256, PRO257, TYR260, ILE297, HIS301.
Мы должны были провести их исследование на консервативность. В целом получилось выравнивание средней консервативности, однако область контакта весьма консервативна (почти абсолютно). Все они консервативны на 100% (кроме остатка лейцина (LEU13), показанного голубым цветом (консервативен не менее ,чем на 80%)),что вполне объяснимо, так как, вероятно, они взаимодействуют с лигандом таким образом, что замена их на другие может привести к потери белком способности функционировать эффективно. Другие изображения области контакта лиганда с белком: первое и второе Учитывая, что в выравнивании много аминокислотных остатков, консервативных на 100%, возможно, они несут также функцию создания определённой 3D-структуры белка и связывания других лигандов (цинка, тРНК, АТФ). |